Online first
Bieżący numer
Archiwum
O czasopiśmie
Polityka etyki publikacyjnej
System antyplagiatowy
Instrukcje dla Autorów
Instrukcje dla Recenzentów
Zespół Redakcyjny
Komitet Redakcyjny
Recenzenci
Wszyscy recenzenci
2023
2022
2021
2020
2019
2018
2017
2016
Kontakt
Bazy indeksacyjne
Klauzula przetwarzania danych osobowych (RODO)
PRACA ORYGINALNA
Wskaźniki włóknienia nerek u leczonych zachowawczo dzieci z przewlekłą chorobą nerek
1
Katedra i Klinika Nefrologii Pediatrycznej, Wrocławski Uniwersytet Medyczny
Autor do korespondencji
Kinga Musiał
Katedra i Klinika Nefrologii Pediatrycznej, Wrocławski Uniwersytet Medyczny, ul. Borowska 213, 50-556 Wrocław
Katedra i Klinika Nefrologii Pediatrycznej, Wrocławski Uniwersytet Medyczny, ul. Borowska 213, 50-556 Wrocław
Med Og Nauk Zdr. 2013;19(1):41-44
SŁOWA KLUCZOWE
STRESZCZENIE
Wprowadzenie i cel pracy:
Metaloproteinazy (MMP), ich tkankowe inhibitory (TIMP), molekuły adhezyjne i białka szoku cieplnego (hsp) mogą odgrywać zasadniczą rolę w procesie włóknienia śródmiąższu nerek, ale dane dotyczące takich zależności w przewlekłej chorobie nerek (PChN) są skąpe. Celem pracy była ocena stężeń Hsp90a, sE-selektyny, MMP-2, TIMP-1 i TIMP-2 u dzieci z PChN w okresie predializacyjnym oraz potencjalnych związków pomiędzy tymi parametrami.
Materiał i metody:
Badaniami objęto 39 dzieci z przewlekłą chorobą nerek w stadium 3–4. (PChN I) i 26 pacjentów w stadium 5. leczonych zachowawczo (PChN II). Grupę kontrolną stanowiło 30 dzieci z pierwotnym moczeniem nocnym i prawidłową funkcją nerek. U wszystkich badanych oznaczono surowicze stężenia Hsp90a, sE-selektyny, MMP-2, TIMP-1 i TIMP-2 z zastosowaniem metody ELISA.
Wyniki:
Mediany stężeń Hsp90a, sE-selektyny, MMP-2, TIMP-1 i TIMP-2 były znamiennie podwyższone w obu grupach chorych w stosunku do grupy kontrolnej. Wartości rosły wraz z progresją PChN w przypadku sE-selektyny i MMP-2, podczas gdy TIMP-1 i TIMP-2 pozostały bez zmian, a stężenia Hsp90a uległy obniżeniu. Wykazano szereg korelacji pomiędzy badanymi parametrami.
Wnioski:
Podwyższone stężenia Hsp90a, sE-selektyny, MMP-2, TIMP-1 i TIMP-2 u dzieci z PChN przemawiają za wzmożonym uszkodzeniem komórek oraz nasileniem procesów zapalnych i proteolitycznych, odpowiedzialnych za postępujące włóknienie miąższu nerek. Różnice w zachowaniu poszczególnych parametrów podczas progresji niewydolności nerek wskazują na dywersyfikację zaangażowania poszczególnych składowych w zależności od stadium PChN.
Metaloproteinazy (MMP), ich tkankowe inhibitory (TIMP), molekuły adhezyjne i białka szoku cieplnego (hsp) mogą odgrywać zasadniczą rolę w procesie włóknienia śródmiąższu nerek, ale dane dotyczące takich zależności w przewlekłej chorobie nerek (PChN) są skąpe. Celem pracy była ocena stężeń Hsp90a, sE-selektyny, MMP-2, TIMP-1 i TIMP-2 u dzieci z PChN w okresie predializacyjnym oraz potencjalnych związków pomiędzy tymi parametrami.
Materiał i metody:
Badaniami objęto 39 dzieci z przewlekłą chorobą nerek w stadium 3–4. (PChN I) i 26 pacjentów w stadium 5. leczonych zachowawczo (PChN II). Grupę kontrolną stanowiło 30 dzieci z pierwotnym moczeniem nocnym i prawidłową funkcją nerek. U wszystkich badanych oznaczono surowicze stężenia Hsp90a, sE-selektyny, MMP-2, TIMP-1 i TIMP-2 z zastosowaniem metody ELISA.
Wyniki:
Mediany stężeń Hsp90a, sE-selektyny, MMP-2, TIMP-1 i TIMP-2 były znamiennie podwyższone w obu grupach chorych w stosunku do grupy kontrolnej. Wartości rosły wraz z progresją PChN w przypadku sE-selektyny i MMP-2, podczas gdy TIMP-1 i TIMP-2 pozostały bez zmian, a stężenia Hsp90a uległy obniżeniu. Wykazano szereg korelacji pomiędzy badanymi parametrami.
Wnioski:
Podwyższone stężenia Hsp90a, sE-selektyny, MMP-2, TIMP-1 i TIMP-2 u dzieci z PChN przemawiają za wzmożonym uszkodzeniem komórek oraz nasileniem procesów zapalnych i proteolitycznych, odpowiedzialnych za postępujące włóknienie miąższu nerek. Różnice w zachowaniu poszczególnych parametrów podczas progresji niewydolności nerek wskazują na dywersyfikację zaangażowania poszczególnych składowych w zależności od stadium PChN.
Background and Objective:
Matrix metalloproteinases (MMPs), their tissue inhibitors (TIMPs), adhesion molecules and heat shock proteins (hsp) may play an essential role in the process of renal fibrosis, but the data concerning such influence in the patients with chronic kidney disease (CKD) on conservative treatment are scarce. The objective of the study was to assess the concentrations of Hsp90a, sE-selectin, MMP-2, TIMP-1 and TIMP-2 in the predialysis CKD children and potential relations between these parameters.
Material and Methods:
65 children were enrolled in the study and divided into those with CKD stage 3-4 (CKD I) and CKD stage 5 (CKD II). 30 age-matched subjects with primary nocturnal enuresis and normal kidney function served as controls. The serum concentrations of Hsp90a, sE-selectin, MMP-2, TIMP-1 and TIMP-2 were assessed by ELISA.
Results:
The median values of Hsp90a, sE-selectin, MMP-2, TIMP-1 and TIMP-2 were significantly elevated in CKD patients vs. controls. The concentrations kept growing together with the progressing renal failure in the case of sE-selectin and MMP-2, remained unchanged in the case og TIMP-1 and TIMP-2, whereas diminished in the case of Hsp90a. Several correlations between examined parameters were noticed.
Conclusions:
Conclusions. The increased concentrations of Hsp90a, sE-selectin, MMP-2, TIMP-1 and TIMP-2 indicate the enhanced cell damage, aggravation of inflammatory and proteolytic processes, responsible for progression of interstitial renal fibrosis in CKD children. Differences in behaviour of selected parameters in the course of renal failure progression suggest the diversity of their engagement in various stages of CKD
Matrix metalloproteinases (MMPs), their tissue inhibitors (TIMPs), adhesion molecules and heat shock proteins (hsp) may play an essential role in the process of renal fibrosis, but the data concerning such influence in the patients with chronic kidney disease (CKD) on conservative treatment are scarce. The objective of the study was to assess the concentrations of Hsp90a, sE-selectin, MMP-2, TIMP-1 and TIMP-2 in the predialysis CKD children and potential relations between these parameters.
Material and Methods:
65 children were enrolled in the study and divided into those with CKD stage 3-4 (CKD I) and CKD stage 5 (CKD II). 30 age-matched subjects with primary nocturnal enuresis and normal kidney function served as controls. The serum concentrations of Hsp90a, sE-selectin, MMP-2, TIMP-1 and TIMP-2 were assessed by ELISA.
Results:
The median values of Hsp90a, sE-selectin, MMP-2, TIMP-1 and TIMP-2 were significantly elevated in CKD patients vs. controls. The concentrations kept growing together with the progressing renal failure in the case of sE-selectin and MMP-2, remained unchanged in the case og TIMP-1 and TIMP-2, whereas diminished in the case of Hsp90a. Several correlations between examined parameters were noticed.
Conclusions:
Conclusions. The increased concentrations of Hsp90a, sE-selectin, MMP-2, TIMP-1 and TIMP-2 indicate the enhanced cell damage, aggravation of inflammatory and proteolytic processes, responsible for progression of interstitial renal fibrosis in CKD children. Differences in behaviour of selected parameters in the course of renal failure progression suggest the diversity of their engagement in various stages of CKD
REFERENCJE (15)
1.
Sharma AK, Mauer SM, Kim Y, Michael AF. Altered expression of matrix metalloproteinase-2, TIMP-1 and TIMP-2 in obstructive nephropathy. J Lab Clin Med. 1995; 125(6): 754–761.
2.
Iimura O, Takahashi H, Yashiro T, Madoiwa S, Sakata Y, Asano Y, Kusano E. Effect of ureteral obstruction on matrix metalloproteinase-2 in rat renal cortex. Clin Exp Nephrol. 2004; 8(3): 223–229.
3.
Lopez-Hernandez FJ, Lopez-Novoa JM. Role of TGF-b in chronic kidney disease: an integration of tubular, glomerular and vascular effects. Cell Tissue Res. 2012; 347(1): 141–154.
4.
Musiał K, Zwolińska D, Polak-Jonkisz D, Berny U, Szprynger K, Szczepańska M. Serum VCAM-1, ICAM-1 and L-selectin levels in children and young adults with chronic renal failure. Pediatr Nephrol. 2005; 20(1): 52–55.
5.
Mosser DM, Edwards JP. Exploring the full spectrum of macrophage activation. Nat Rev Immunol. 2008; 8(12): 958–969.
6.
Sean Eardley K, Cockwell P. Macrophages and progressive tubulointerstitial disease. Kidney Int. 2005; 68(2): 437–455.
7.
Du X, Shimizu A, Masuda Y, Kuwahara N, Arai T, Kataoka M, Uchiyama M, Kaneko T, Akimoto T, Iino Y, Fukuda Y. Involvement of matrix metalloproteinase-2 in the development of renal interstitial fibrosis in mouse obstructive nephropathy. Lab Invest. 2012; 92(8): 1149–1160.
8.
Noh H, Kim HJ, Yu MR, Kim WY, Kim J, Ryu JH, Kwon SH, Jeon JS, Han DC, Ziyadeh F. Heat shock protein 90 inhibitor attenuates renal fibrosis through degradation of transforming growth factor-b type II receptor. Lab Invest. 2012; 92(11): 1583–1596.
9.
Schwartz GJ, Munoz A, Schneider MF, Mak RH, Kaskel F, Warady BA, Furth SL. New equations to estimate GFR in children with CKD. J Am Soc Nephrol 2009; 20(3): 629–637.
10.
Musiał K, Zwolińska D. Matrix metalloproteinases (MMP-2,9) and their tissue inhibitors (TIMP-1,2) as novel markers of stress response and atherogenesis in children with chronic kidney disease (CKD) on conservative treatment. Cell Stress Chaperones 2011; 16(1): 97–103.
11.
Lutz J, Yao Y, Song E, Antus B, Hamar P, Liu S, Heemann U. Inhibition of matrix metalloproteinases during chronic allograft nephropathy in rats. Transplantation 2005; 79(6): 655–661.
12.
Nishida M, Okumura Y, Ozawa S, Shiraishi I, Itoi T, Hamaoka K. MMP-2 inhibition reduces renal macrophage infiltration with increased fibrosis in UUO. Biochem Biophys Res Commun. 2007; 354(1): 133–139.
13.
Joly AL, Wettstein G, Mignot G, Ghiringhelli F, Garrido C. Dual role of heat shock proteins as regulators of apoptosis and innate immunity. J Innate Immun. 2010; 2(3): 238–247.
14.
Srivastava P. Interaction of heat shock proteins with peptides and antigen presenting cells: chaperoning of the innate and adaptive immune responses. Annu Rev Immunol. 2002; 20: 395–425.
15.
Rosin DL, Okusa MD. Dangers within: DAMP responses to damage and cell death in kidney disease. J Am Soc Nephrol. 2011; 22(3): 416–425.
| eISSN: | 2084-4905 |
| ISSN: | 2083-4543 |
Przetwarzamy dane osobowe zbierane podczas odwiedzania serwisu. Realizacja funkcji pozyskiwania informacji o użytkownikach i ich zachowaniu odbywa się poprzez dobrowolnie wprowadzone w formularzach informacje oraz zapisywanie w urządzeniach końcowych plików cookies (tzw. ciasteczka). Dane, w tym pliki cookies, wykorzystywane są w celu realizacji usług, zapewnienia wygodnego korzystania ze strony oraz w celu monitorowania ruchu zgodnie z Polityką prywatności. Dane są także zbierane i przetwarzane przez narzędzie Google Analytics (więcej).
Możesz zmienić ustawienia cookies w swojej przeglądarce. Ograniczenie stosowania plików cookies w konfiguracji przeglądarki może wpłynąć na niektóre funkcjonalności dostępne na stronie.
Możesz zmienić ustawienia cookies w swojej przeglądarce. Ograniczenie stosowania plików cookies w konfiguracji przeglądarki może wpłynąć na niektóre funkcjonalności dostępne na stronie.
