Online first
Bieżący numer
Archiwum
O czasopiśmie
Polityka etyki publikacyjnej
System antyplagiatowy
Instrukcje dla Autorów
Instrukcje dla Recenzentów
Zespół Redakcyjny
Komitet Redakcyjny
Recenzenci
Wszyscy recenzenci
2023
2022
2021
2020
2019
2018
2017
2016
Kontakt
Bazy indeksacyjne
Klauzula przetwarzania danych osobowych (RODO)
PRACA PRZEGLĄDOWA
Prozdrowotne właściwości biologicznie aktywnych peptydów (BAP) w produktach mlecznych - aspekty biotechnologiczne i medyczne
1
Katedra Biotechnologii Żywności
Uniwersytet Warmińsko-Mazurski, Polska
2
Szpital im. św. Wojciecha w Gdańsku, Polska
Autor do korespondencji
Natalia Kordala
Katedra Biotechnologii Żywności Uniwersytet Warmińsko-Mazurski, Hewelisza 1, 10-718, Olsztyn, Polska
Katedra Biotechnologii Żywności Uniwersytet Warmińsko-Mazurski, Hewelisza 1, 10-718, Olsztyn, Polska
Med Og Nauk Zdr. 2021;27(2):107-116
SŁOWA KLUCZOWE
białka mlekabiologicznie aktywne peptydy (BAP)właści-wości funkcjonalnebakterie kwasu mlekowegowłaściwości prozdrowotne
DZIEDZINY
STRESZCZENIE
Wprowadzenie i cel pracy:
Biologicznie aktywne peptydy (BAP) definiowane są jako fragmenty białek, które po uwolnieniu z ich sekwencji aminokwasowej stają się aktywne. Prekursorami tych peptydów mogą być białka mleka, głównie frakcje kazeiny i białek serwatkowych. Celem pracy jest omówienie procedur pozyskiwania oraz charakterystyka właściwości biologicznie aktywnych peptydów jako składników wspomagających leczenie chorób dietozależnych.
Stan dotychczasowej wiedzy:
Korzystną aktywność BAP określono do tej pory w testach in vitro, a kilka pozytywnych właściwości potwierdzono w testach in vivo. Większość z nich reguluje odpowiedzi immunologiczne, żołądkowo-jelitowe, hormonalne i neurologiczne, odgrywając w ten sposób istotną rolę w zapobieganiu nowotworom, osteoporozie, nadciśnieniu i innym chorobom. Źródłem BAP mogą być bioprodukty, produkty żywnościowe lub frakcje wzbogacone o składniki aktywne, wydzielone i oczyszczone peptydy. W układzie krążenia i w układzie pokarmowym człowieka stwierdzono tylko w nielicznych analizowanych wariantach obecność BAP, przy czym były one głównie pochodnymi kazeiny mleka krowie-go. Wskazano na znaczną różnorodność BAP w fermentowanych produktach mlecznych, takich jak jogurty, kefiry i sery. Ich skład i właściwości w dużym stopniu zależą od doboru drobnoustrojów oraz od zastosowanych operacji i procesów jednostkowych.
Podsumowanie:
Zaprezentowany w niniejszym opracowaniu przegląd literatury wskazuje na liczne zależności determinujące aktywność BAP oraz sprzyja popularyzacji wiedzy o wartości żywieniowej wyrobów mlecznych, zawierających wiele pozytywnie oddziałujących na zdrowie człowieka składników. Zagadnieniem, które należy przeanalizować, jest ocena odpowiedniego stężenia BAP, ich biodostępność, zapewniająca aktywność in vivo
Biologicznie aktywne peptydy (BAP) definiowane są jako fragmenty białek, które po uwolnieniu z ich sekwencji aminokwasowej stają się aktywne. Prekursorami tych peptydów mogą być białka mleka, głównie frakcje kazeiny i białek serwatkowych. Celem pracy jest omówienie procedur pozyskiwania oraz charakterystyka właściwości biologicznie aktywnych peptydów jako składników wspomagających leczenie chorób dietozależnych.
Stan dotychczasowej wiedzy:
Korzystną aktywność BAP określono do tej pory w testach in vitro, a kilka pozytywnych właściwości potwierdzono w testach in vivo. Większość z nich reguluje odpowiedzi immunologiczne, żołądkowo-jelitowe, hormonalne i neurologiczne, odgrywając w ten sposób istotną rolę w zapobieganiu nowotworom, osteoporozie, nadciśnieniu i innym chorobom. Źródłem BAP mogą być bioprodukty, produkty żywnościowe lub frakcje wzbogacone o składniki aktywne, wydzielone i oczyszczone peptydy. W układzie krążenia i w układzie pokarmowym człowieka stwierdzono tylko w nielicznych analizowanych wariantach obecność BAP, przy czym były one głównie pochodnymi kazeiny mleka krowie-go. Wskazano na znaczną różnorodność BAP w fermentowanych produktach mlecznych, takich jak jogurty, kefiry i sery. Ich skład i właściwości w dużym stopniu zależą od doboru drobnoustrojów oraz od zastosowanych operacji i procesów jednostkowych.
Podsumowanie:
Zaprezentowany w niniejszym opracowaniu przegląd literatury wskazuje na liczne zależności determinujące aktywność BAP oraz sprzyja popularyzacji wiedzy o wartości żywieniowej wyrobów mlecznych, zawierających wiele pozytywnie oddziałujących na zdrowie człowieka składników. Zagadnieniem, które należy przeanalizować, jest ocena odpowiedniego stężenia BAP, ich biodostępność, zapewniająca aktywność in vivo
Introduction and Objective:
Biologically active peptides (BAP) are fragments of amino acid sequences of food proteins that become active upon release. The precursors of these peptides can be milk proteins, mainly casein and whey protein fractions. The aim of this study is to discuss the possibilities of synthesis and properties of protein-derived biologically active peptides, as factors preventing diet-related diseases.
Current state of knowledge:
Health-promoting BAP activity has been determined to-date in in vitro studies, and several of these beneficial properties have been confirmed in in vivostudies. The majority of these peptides regulate immunological, gastrointestinal, hormonal and neurological responses, thereby playing a vital role in the prevention of cancer, osteoporosis, hypertension and other diseases. Sources of BAP include bioproducts, food products, or fractions enriched with active ingredients or purified peptides. In the human circulatory and digestive systems, only a few analyzed variants of BAP have been found, which were mainly derived from bovine milk casein. A significant variety of naturally formed BAP have been identified in fermented dairy products, such as yoghurt, kefir and cheese. Their composition and properties depend, to a large extent, on the types of microorganisms used, and the technological procedures employed.
Conclusions:
This review of the current knowledge of milk protein-derived bioactive peptides indicates many relationships and contributes to the promotion of the nutritional value of dairy products containing various health-promoting ingredients, including BAP. The issue that should be analyzed is the assessment of the appropriate concentration of BAP, their bioavailability, ensuring activity in vivo.
Biologically active peptides (BAP) are fragments of amino acid sequences of food proteins that become active upon release. The precursors of these peptides can be milk proteins, mainly casein and whey protein fractions. The aim of this study is to discuss the possibilities of synthesis and properties of protein-derived biologically active peptides, as factors preventing diet-related diseases.
Current state of knowledge:
Health-promoting BAP activity has been determined to-date in in vitro studies, and several of these beneficial properties have been confirmed in in vivostudies. The majority of these peptides regulate immunological, gastrointestinal, hormonal and neurological responses, thereby playing a vital role in the prevention of cancer, osteoporosis, hypertension and other diseases. Sources of BAP include bioproducts, food products, or fractions enriched with active ingredients or purified peptides. In the human circulatory and digestive systems, only a few analyzed variants of BAP have been found, which were mainly derived from bovine milk casein. A significant variety of naturally formed BAP have been identified in fermented dairy products, such as yoghurt, kefir and cheese. Their composition and properties depend, to a large extent, on the types of microorganisms used, and the technological procedures employed.
Conclusions:
This review of the current knowledge of milk protein-derived bioactive peptides indicates many relationships and contributes to the promotion of the nutritional value of dairy products containing various health-promoting ingredients, including BAP. The issue that should be analyzed is the assessment of the appropriate concentration of BAP, their bioavailability, ensuring activity in vivo.
Kordala N, Bednarska M, Adamczak M. Prozdrowotne właściwości biologicznie aktywnych peptydów (BAP) w produktach mlecznych – aspekty biotechnologiczne i medyczne. Med Og Nauk Zdr. 2021; 27(2): 107–116. doi: 10.26444/monz/135545
REFERENCJE (84)
1.
Adamczak M, Bornscheuer UT, Bednarski W. Properties and biotech-nological methods to produce lipids containing conjugated linoleic acid. Eur J Lipid Sci Technol. 2008; 110(6): 491–504.
2.
Kleber ME, Delgado GE, Lorkowski S, et al. Trans fatty acids and mortality in patients referred for coronary angiography: the Ludwigs-hafen Risk and Cardiovascular Health Study. Eur Heart J. 2016; 37(13): 1072–1078.
3.
Adamczak M, Charubin D, Bednarski W. Influence of reaction medium composition on enzymatic synthesis of galactooligosaccharides and lactulose from lactose concentrates prepared from whey permeate. Chem Papers. 2009; 63(2): 111–116.
4.
Mills S, Ross RP, Hill C, et al. Milk intelligence: Mining milk for bioactive substances associated with human health. Int Dairy J. 2011; 21: 377–401.
5.
Nongonierma AB, FitzGerald RJ. The scientific evidence for the role of milk protein-derived bioactive peptides in humans: a review. J Funct Foods. 2015; 17: 640–656.
6.
Razzaq A, Shamsi S, Ali A, et al. Microbial proteases applications. Frontiers Bioeng Biotechnol. 2019; 7(110). doi: 10.3389/fbioe.2019.00110.
7.
Rawlings ND. Twenty-five years of nomenclature and classification of proteolytic enzymes. BBA – Proteins Proteom. 2020; 1868(2): 140345.
8.
De Maria S, Ferrari G, Maresca P. Effects of high hydrostatic pressure on the conformational structure and the functional properties of bovine serum albumin. Innov Food Sci Emerg Technol. 2016; 33: 67–75.
9.
Tadesse SA, Emire SA. Production and processing of antioxidant bio-active peptides: A driving force for the functional food market. Heliyon. 2020; 6(8): e04765-e04765. doi: 10.1016/j.heliyon.2020.e04765.
10.
Tagliazucchi D, Martini S, Shamsia S, et al. Biological activities and peptidomic profile of in vitro-digested cow, camel, goat and sheep milk. Int Dairy J. 2018; 81: 19–27.
11.
Saadi S, Saari N, Anwar F, et al. Recent advances in food biopeptides: Production, biological functionalities and therapeutic applications. Biotechnol Adv. 2015; 33: 80–116.
12.
Korhonen H, Pihlanto A. Bioactive peptides: Production and functio-nality. Int Dairy J. 2006; 16: 945–960.
13.
Nongonierma AB, FitzGerald RJ. Enzymes exogenous to milk in dairy technology. Proteinases. In: Fuquay JW, editor. Encyclopedia of dairy sciences. San Diego: Academic Press; 2011. p. 289–296.
14.
Maestri E, Pavlicevic M, Montorsi M, et al. Meta-analysis for correlating structure of bioactive peptides in foods of animal origin with regard to effect and stability. Comp Rev Food Sci F. 2019; 18(1): 3–30.
15.
Hernández-Ledesma B, García-Nebot MJ, Fernández-Tomé S, et al. Dairy protein hydrolysates: Peptides for health benefits. Int Dairy J. 2014; 38: 82–100.
16.
Thomä-Worringer C, Sørensen J, López-Fandiño R. Health effects and technological features of caseinomacropeptide. Int Dairy J. 2006; 16: 1324–1333.
17.
Szołtysik M, Niedbalska J, Dąbrowska A, et al. Zastosowanie enzyma-tycznej hydrolizy kazeiny do otrzymywania peptydów o aktywności przeciwutleniającej. Przem Chem. 2012; 91: 1014–1019.
18.
Gnasegaran GK, Agyei D, Pan S, et al. Process development for bioactive peptide production. In: Puri M, editor. Food bioactives: extraction and biotechnology applications. Cham: Springer International Publishing; 2017. p. 91–110.
19.
Udenigwe CC, Aluko RE. Food-protein derived bioactive peptides: Production, processing, and potential health benefits. J Food Sci. 2012; 71: R11–R 24.
20.
Majumder K, Wu J. Molecular targets of antihypertensive peptides: understanding the mechanisms of action based on the pathophysiology of hypertension. Int J Mol Sci. 2014; 16(1): 256–283.
21.
Cicero AFG, Aubin F, Azais-Braesco V, et al. Do the lactotripeptides iso-leucine – proline – proline and valine – proline – proline reduce systolic blood pressure in European subjects? A meta-analysis of randomized controlled trials. Am J Hypertens. 2013; 26(3): 442–449.
22.
Nielsen SD, Beverly RL, Qu Y, et al. Milk bioactive peptide database: A comprehensive database of milk protein-derived bioactive peptides and novel visualization. Food Chem. 2017; 232: 673–682.
23.
Seppo L, Jauhiainen T, Poussa T, et al. A fermented milk high in bioactive peptides has a blood pressure-lowering effect in hypertensive subjects. Am J Clin Nutr. 2003; 77(2): 326–330.
24.
Fluegel S, Shultz TT, Powers JR, et al. Whey beverages decrease blood in prehypertensive and hypertensive young men and women. Int Dairy J. 2010; 20: 753–760.
25.
Yadov JSS, Van S, Pilli S, et al. Chesse whey: A potential resource to transform into bioprotein functional /nutritional proteins and bioactive peptides. Biotechnol Adv. 2015; 33: 756–774.
26.
Jäkälä P, Vapaatalo H. Antihypertensive peptides from milk proteins. Pharmaceuticals. 2010; 3: 251–272.
27.
Crichton GE, Bryan J, Murphy KJ, et al. Review of dairy consumption and cognitive performance in adults: findings and methodological issues. Dement. Geriatr Cogn Disord. 2010; 30(4): 352–361.
28.
van de Rest O, van der Zwaluw NL, de Groot LCPGM. Literature review on the role of dietary protein and amino acids in cognitive functioning and cognitive decline. Amino Acids. 2013; 45: 1035–1045.
29.
Ozawa M, Ninomiya T, Ohara T, et al. Dietary patterns and risk of dementia in an elderly Japanese population: the Hisayama Study. Am J Clin Nutr. 2013; 97: 1076–1082.
30.
Ogata S, Tanaka H, Omura K, et al. Association between intake of dairy products and short-term memory with and without adjustment for genetic and family environmental factors: a twin study. Clin Nutr. 2016; 35: 507–513.
31.
Ano Y, Ayabe T, Kutsukake T, et al. Novel lactopeptides in fermented dairy products improve memory function and cognitive decline. Neuro-biol. Aging. 2018; 72: 23–31.
32.
Ramsay RR, Albreht A. Kinetics, mechanism, and inhibition of mono-amine oxidase. J Neural Transm. 2018; 125: 1659–1683.
33.
Borroni E, Bohrmann B, Grueninger F, et al. Selective monoamine oxidase type B inhibitor for the treatment of Alzheimer's disease. J Pharmacol Exp Ther. 2017; 362(3): 413–423.
34.
Hayes M, Stanton C, Fitzgerald GF, et al. Putting microbes to work: Dairy fermentation, cell factories and bioactive peptides. Part II: Bio-active peptide functions. Biotechnol J. 2007; 2: 435–449.
35.
Darewicz M, Borawska J, Minkiewicz P, et al. Biologicznie aktywne peptydy uwalniane z białek żywności. Żywność Nauka Technologia Jakość. 2015; 3: 26–41.
36.
Li Y-W, Li B. Characterization of structure–antioxidant activity relation-ship of peptides in free radical systems using QSAR models: Key sequence positions and their amino acid properties. J Theor Biol. 2013; 318: 29–43.
37.
Darewicz M, Dziuba J. Biologicznie i funkcjonalnie aktywne peptydy. Peptydy funkcjonalnie aktywne. Peptydy antyoksydacyjne. In: Dziuba J, Fornal Ł, editor. Biologicznie aktywne peptydy i białka żywności. Warszawa: WNT; 2009. p. 79–84.
38.
Lahov E, Regelson W. Antibacterial and immunostimulating casein--derived substances from milk: casecidin, isracidin peptides. Food Chem Toxicol. 1996; 34: 131–145.
39.
Jrad Z, El-Hatmi H, Adt A, et al. Antilisterial activity of dromedary lactoferrin peptic hydrolysates. J Dairy Sci. 2019; 102: 4844–4856.
40.
Ripolles D, Harouna S, Parron JA, et al. Antibacterial activity of bovine milk lactoferrin and its hydrolysate prepared with pepsin, chymosin and microbial rennet against foodborne pathogen, Listeria monocytogenes. Int Dairy J. 2015; 45: 15–22.
41.
Iglesias-Figueroa BF, Espinoza-Sánchez EA, Siqueiros-Cendón TS, et al. Lactoferrin as a nutraceutical protein from milk, an overview. Int Dairy J. 2019; 89: 37–41.
42.
Van der Kraan MI, Groenink J, Nazmi K, et al. Lactoferrampin – novel antimicrobial peptide in the N1-domain of bovine lactoferrin. Peptides. 2004; 25: 177–183.
43.
Minervini F, Algaron F, Rizzello CG, et al. Angiotensin I-converting--enzyme-inhibitory and antibacterial peptides from Lactobacillus hel-veticus PR4 proteinase-hydrolyzed caseins of milk from six species. Appl Environ Microbiol. 2003; 69: 5297–5305.
44.
Brinkmann CR, Thiel S, Otzen DE. Protein-fatty acid complexes: Bio-chemistry, biophysics and function. FEBS J. 2013; 280: 1733–174935.
45.
Ho JCS, Nadeem A, Svanborg C. HAMLET – A protein-lipid complex with broad tumoricidal activity. Biochem Biophys Res Commun. 2017; 482: 454–458.
46.
El-Fakharany EM, Abu-Serie MM, Litus EA, et al. The use of human, bovine, and camel milk albumins in anticancer complexes with oleic acid. Protein J. 2018; 37(3): 203–215.
47.
Fischer W, Gustafsson L, Mossberg AK, et al. Human alpha-lactalbumin made lethal to tumor cells (HAMLET) kills human glioblastoma cells in brain xenografts by an apoptosis-like mechanism and prolongs survival. Cancer Res. 2004; 64: 2105–2112.
48.
Xiao Z, Mak A, Koch K, et al. A molecular complex of bovine milk protein and oleic acid selectively kills cancer cells in vitro and inhibits tumour growth in an orthotopic rat bladder tumour model. BJU Int. 2013; 112(2): E201–210.
49.
Fang B, Zhang M, Ge KS, et al. α-Lactalbumin-oleic acid complex kills tumor cells by inducing excess energy metabolism but inhibiting mRNA expression of the related enzymes. J Dairy Sci. 2018; 101(6): 4853–4863.
50.
Blanco-Míguez A, Gutiérrez-Jácome A, Pérez-Pérez M, et al. From ami-no acid sequence to bioactivity: The biomedical potential of antitumor peptides. Protein Sci. 2016; 25(6): 1084–1095.
51.
Zhang Y, Lima CF, Rodrigues LR. Anticancer effects of lactoferrin: underlying mechanisms and future trends in cancer therapy. Nutr Rev. 2014; 72: 763–773.
52.
Wang J, Li Q, Ou Y, et al. Recombination adenovirus-mediated human lactoferrin cDNA inhibits the growth of human MCF-7 breast cancer cells. J Pharm Pharmacol. 2012; 64(3): 457–63.
53.
Pereira CS, Guedes JP, Gonçalves M, et al. Lactoferrin selectively triggers apoptosis in highly metastatic breast cancer cells through inhibition of plasmalemmal V-H+-ATPase. Oncotarget. 2016; 7(38): 62144–62158.
54.
Garcia-Tejedor A, Padilla B, Salom JB, et al. Dairy yeasts produce milk protein derived antihypertensive hydrolysates. Food Res Int. 2013; 53: 203–208.
55.
Brown L, Pingitore EV, Mozzi F, et al. Lactic acid bacteria as cell fac-tories for the generation of bioactive peptides. Protein Pept Lett. 2017; 24(2): 14 6 –155.
56.
Agyei D, Potumarthi R, Danquah MK. Optimisation of batch culture conditions for cell-envelope-associated proteinase production from Lactobacillus delbrueckii subsp. lactis ATCC® 7830TM. Appl Biochem Biotechnol. 2012; 168: 1035–1050.
57.
Wakai T, Yamamoto N. Antihypertensive peptides specific to Lactoba-cillus helveticus fermented milk. InTech. 2012; 159–172.
58.
Lopez-Fandino R, Otte J, Van Camp J. Physiological, chemical and technological aspects of milk-protein-derived peptides with antihyper-tensive and ACE–inhibitory activity. Int Dairy J. 2006; 16: 1277–1293.
59.
Aguilar-Toala JE, Santiago-Lopez L, Peres CM, et al. Assesment of mul-tifunctional activity of bioactive peptides derived from fermented milk by specific Lactobacillus plantarum strains. J Dairy Sci. 2016; 100: 65–75.
60.
Abdel-Hamid M, Romei E, Gamba RR, et al. The biological activity of fermented milk produced by Lactobacillus casei ATCC 393 during cold storage. Int Dairy J. 2019; 91: 1–8.
61.
Narva M, Halleen J, Väänänen K, et al. Effects of Lactobacillus helveticus fermented milk on bone cells in vitro. Life Sci. 2004; 75: 1727–1734.
62.
Prado MR, Blandón LM, Vandenberghe LP, et al. Milk kefir: Compo-sition, microbial cultures, biological activities, and related products. Front Microbiol. 2015; 6: 1177.
63.
Raveschot C, Cudennec B, Coutte F, Flahaut C, et al. Production of bioactive peptides by Lactobacillus species: from gene to application. Front Microbiol. 2018; 9: 2354. doi: 10.3389/fmicb.2018.02354.
64.
Amorim FG, Coitinho LB, Dias AT, et al. Identification of new bioactive peptides from Kefir milk through proteopeptidomics: Bioprospection of antihypertensive molecules. Food Chem. 2019; 282: 109–119.
65.
Ebner J, Aşçı Arslan A, Fedorova M, et al. Peptide profiling of bovine kefir reveals 236 unique peptides released from caseins during its pro-duction by starter culture or kefir grains. J Proteomics. 2015; 117: 41–57.
66.
Ahmed Z, Wang Y, Ahmad A, et al. Kefir and health: a contemporary perspective. Crit Rev Food Sci Nutr. 2013; 53: 422–434.
67.
Friques AG, Arpini CM, Kalil IC, et al. Chronic administration of the probiotic kefir improves the endothelial function in spontaneously hypertensive rats. J Transl Med. 2015; 13: 390.
68.
Khoury N, El-Hayek S, Tarras O, et al. Kefir exhibits antiproliferative and proapoptotic effects on colon adenocarcinoma cells with no sig-nificant effects on cell migration and invasion. Int J Oncol. 2014; 45: 2117–2127.
69.
Settachaimongkon S, Nout MJR, Antunes Fernandes EC, et al. Influ-ence of different proteolytic strains of Streptococcus thermophilus in co-culture with Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus on the metabolite profile of set-yoghurt. Int J Food Microbiol. 2014; 177: 29–36.
70.
Sah BNP, Vasiljevic T, McKechnie S, et al. Antioxidant peptides isolated from synbiotic yoghurt exhibit antiproliferative activities against HT-29 colon cancer cells. Int Dairy Sci. 2016; 63: 99–106.
71.
Theodorou G, Politis I. Effects of peptides derived from traditional Greek yoghurt on expression of pro- and anti-inflammatory genes by ovine monocytes and neutrophils. Food Agr Immunol. 2016; 27(4): 484–495.
72.
El-Dieb SM, Abd Rabo FHR, Badran SM, et al. The growth behaviour and enhancement of probiotic viability in bioyoghurt. Int Dairy Sci. 2012; 22: 44–47.
73.
Nielsen SD, Beverly RL, Qu Y, et al. Milk bioactive peptide database: A comprehensive database of milk protein-derived bioactive peptides and novel visualization. Food Chem. 2017; 232: 673–683.
74.
Gupta A, Mann B, Kumar R, et al. Identification of antioxidant peptides in cheddar cheese made with adjunct culture Lactobacillus casei ssp. casei 300. Milchwissenschaft. 2010; 65(4): 396–399.
75.
Higurashia S, Kunieda Y, Matsuyama H, et al. Effect of cheese con-sumption on the accumulation of abdominal adipose and decrease in serum adiponectin levels in rats fed a calorie dense diet. Int Dairy J. 2007; 17: 1224–1231.
76.
Stuknytè M, Cattaneo S, Masotti F, et al. Occurrence and fate of ACE-in-hibitor peptides in cheeses and in their digestates following in vitro static gastrointestinal digestion. Food Chem. 2015; 168: 27–33.
77.
Contreras MM, Carrón R, Montero MJ, et al. Novel casein-derived peptides with antihypertensive activity. Int Dairy J. 2009; 19: 566–573.
78.
Jarmołowska B, Teodorowicz M, Fiedorowicz E, et al. Glucose and calcium ions may modulate the efficiency of bovine β-casomorphin-7 permeability through a monolayer of Caco-2 cells. Peptides. 2013; 49: 59 – 6 7.
79.
Thiruvengadam M, Venkidasamy B, Thirupathi P, et al. β-Casomorphin: A complete health perspective. Food Chem. 2021; 127765.
80.
Zhang W, Miao J, Ma C, et al. β-Casomorphin-7 attenuates the de-velopment of nephropathy in type I diabetesvia inhibition of epithe-lial–mesenchymal transition of renal tubular epithelialcells. Peptides. 2012; 36: 186–191.
81.
Han D-N, Zhang D-H, Wang L-P, et al. Protective effect of β-caso-morphin-7 on cardiomyopathy of streptozotocin-induced diabetic rats via inhibition of hyperglycemia and oxidative stress. Peptides. 2013; 44: 120–126.
82.
Caira S, Pinto G, Vitaglione P, et al. Identification of casein peptides in plasma of subjects after a cheese-enriched diet. Food Res Int. 2016; 84: 108–112.
83.
Summer A, Formaggioni P, Franceschi P, et al. Cheese as functional food: The example of Parmigiano Reggiano and Grana Padano. Food Technol Biotechnol. 2017; 55(3): 277–289.
84.
Taivosalo A, Kriščiunaite T, Seiman A, et al. Comprehensive analysis of proteolysis during 8 months of ripening of high-cooked Old Saare cheese. J Dairy Sci. 2018; 101(2): 944–967.
Udostępnij
ARTYKUŁ POWIĄZANY
| eISSN: | 2084-4905 |
| ISSN: | 2083-4543 |
Przetwarzamy dane osobowe zbierane podczas odwiedzania serwisu. Realizacja funkcji pozyskiwania informacji o użytkownikach i ich zachowaniu odbywa się poprzez dobrowolnie wprowadzone w formularzach informacje oraz zapisywanie w urządzeniach końcowych plików cookies (tzw. ciasteczka). Dane, w tym pliki cookies, wykorzystywane są w celu realizacji usług, zapewnienia wygodnego korzystania ze strony oraz w celu monitorowania ruchu zgodnie z Polityką prywatności. Dane są także zbierane i przetwarzane przez narzędzie Google Analytics (więcej).
Możesz zmienić ustawienia cookies w swojej przeglądarce. Ograniczenie stosowania plików cookies w konfiguracji przeglądarki może wpłynąć na niektóre funkcjonalności dostępne na stronie.
Możesz zmienić ustawienia cookies w swojej przeglądarce. Ograniczenie stosowania plików cookies w konfiguracji przeglądarki może wpłynąć na niektóre funkcjonalności dostępne na stronie.
